Im Jahr 1836 fand der Wissenschaftler Theodor Schwann heraus, dass eine bestimmte Substanz in Magensäften Eiweiß abbauen könnte. Laut einem Artikel aus dem Jahr 2012 in "Annals of Gastroenterology", die Isolierung dieser Substanz folgte auf die Entdeckung von Salzsäure, ein weiterer Hauptbestandteil von Magensäften. Schwann nannte seine Entdeckung "Pepsin", bei der es sich um ein Enzym handelt, das Proteine in Lebensmitteln abbaut.
Produktion
Pepsin wird zunächst als inaktiver Precursor Pepsinogen produziert. Dieses Molekül wird von den Hauptzellen im Körper des Magens produziert, obwohl einige auch in Schleimzellen der Magendrüsen produziert werden. Während der Mahlzeit führen verschiedene Stimuli zu einer erhöhten Freisetzung von Pepsinogen aus diesen Zellen, was den Vorläufer mit Salzsäure im Magen in Kontakt bringt.
Aktivierung
Exposition gegenüber Magensäure löst Pepsinogen aus, um seine dreidimensionale Anordnung, bekannt als seine Konformation, zu verändern, was wiederum dem Enzym erlaubt, sich selbst zu schneiden oder zu spalten, um die aktive Form von Pepsin zu werden. Neben der Aktivierung von Säure benötigt Pepsin eine saure Umgebung von weniger als pH 5, da seine enzymatische Aktivität in weniger sauren Umgebungen praktisch nicht vorhanden ist. Laut dem Artikel 2012 "Annals of Gastroenterology" haben die Wissenschaftler trotz Pepsins Potenzial, auch Proteine der Magenzellen anzugreifen, wenn die schützende Schleimschicht der Magenschleimhaut beschädigt ist, keine spezifische Rolle für Pepsin bei der Entwicklung von Magengeschwüren identifiziert.
Funktion
Nahrung besteht aus verschiedenen Mengen an Protein, Fetten oder Kohlenhydraten und das Pepsin-Enzym zielt auf den Proteinanteil einer Mahlzeit ab. Es hat eine proteolytische Funktion, was bedeutet, dass es große Proteine in kleinere Polypeptide zerlegt, um sich auf die Absorption im Darm vorzubereiten. Proteine bestehen aus langen Ketten von Aminosäuren, die durch Peptidbindungen zusammengehalten werden, und Pepsin schneidet Proteine an bestimmten Aminosäuren, wie Glutaminsäure, Leucin oder Asparaginsäure. Später während der Verdauung werden diese Polypeptidfragmente durch zusätzliche Enzyme wie Endopeptidasen und Exopeptidasen weiter abgebaut, so dass sie leicht die Darmwand in den Körper kreuzen können. Pepsin's Vorliebe für bestimmte Aminosäuren bedeutet jedoch, dass einige Proteine, die in den Magen gelangen, der Spaltung durch Pepsin entkommen. Die Persistenz dieser ungebrochenen Proteine kann bei bestimmten Menschen zu Erkrankungen führen. Dies wird durch Zöliakie veranschaulicht, bei der ganze Weizenglutenproteine in den Darm gelangen und Entzündungen auslösen.
Regulation der Sekretion
Die Produktion und Freisetzung von Pepsinogen wird teilweise durch das Nervensystem und auch durch endokrine Hormone und die Menge an Säure im Magen reguliert. Menschen mit medizinischen Bedingungen, die Magensäuresekretion reduzieren, wie die Autoimmunerkrankung Achlorhydrie, haben einen verringerten Pepsinspiegel und sind weniger in der Lage, Proteine effizient zu verdauen. Eine signifikante Reduktion der Magensäure kann auch bei einer Helicobacter-pylori-Infektion des Magens, nach bestimmten Magenoperationen oder als Folge von Medikamenten wie Protonenpumpenhemmern auftreten.
